11.2.
Белки
Белки
(полипептиды) –
биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными)
связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами
являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является
полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В
составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот.
Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и
очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500
аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как
реакцию поликонденсации α-аминокислот:
Аминокислоты соединяются друг с
другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота –
пептидной (амидной):
Из двух
аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего
числа АК получают полипептиды (белки).
Функции белков
Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга,
внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным
источником α - аминокислот для живого организма служат
пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в
желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые
для синтеза белковα -
аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие
аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин,
метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека
перечень незаменимых аминокислот расширяется.
· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков -
катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных
реакций обмена веществ и энергии в организме.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их
синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно
несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют
белки в процессе пищеварения.
· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных
веществ от одного органа к другому.
Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом,
превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей,
оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения
окислительных процессов в тканях.
· Защитная функция - связывание и обезвреживание
веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности
бактерий и вирусов.
Защитную
функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины),
образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так,
например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в
свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
· Сократительная функция
(актин, миозин) – в
результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве,
сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
· Структурная функция - белки составляют
основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани,
кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти,
фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.
В комплексе
с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных
образований.
· Гормональная
(регуляторная) функция -
способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.
Выполняют
белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в
железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
· Питательная функция - осуществляется
резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.
Например:
казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а
белки молока служат источником питания для новорожденного.
Разнообразные
функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их
высокоорганизованных макромолекул.
Физические свойства белков
Белки –
очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных
пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков
колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например,
альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000,
белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным
составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет
их уникальную биологическую специфичность. Количество белков
характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в
человеческом организме более 5 млн. белков).
Первый
белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин
- хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим
яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок
спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья,
копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка,
кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в
земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А
белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки,
это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и
гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда
способен убивать человека.
Классификация белков
С точки
зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и
содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются наполноценные и неполноценные.
К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения,
кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки —
преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения
(картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков
особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и
др.
В состав
многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по
этому критерию белки делят на две большие группы — простые и
сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только
аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например,
гемоглобин содержит железо).
По общему
типу строения белки можно разбить на три группы:
1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде,
образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в
основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую
нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены
параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или
слои.
Большинство
фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят
например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос,
белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок
сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).
2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма
молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков
выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины,
некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки,
выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную
мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и
цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть
осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт
различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает
через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.
Белки –
неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от
неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно
огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и
определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться,
сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим
физиологическим процессам.
Строение белков
Фишер Эмиль
Герман, немецкий
химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя
созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил
качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл
валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой
пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал
сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате
гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал
школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН
(1899). Нобелевская премия (1902).
Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их
высокоорганизованных макромолекул.
Выделяют 4
уровня структурной организации белков:
Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к
наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои
функции.
Белки в природе
Белки – это
молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество различных
белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему
белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же функцию,
отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных – рыб, птиц,
млекопитающих – красные клетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий
кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный. Молекула
гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах,
свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь одной аминокислотой.
Функции
белков в организме очень разнообразны. Есть белки – переносчики веществ
(молекул, ионов) и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды
раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы различных
биологических процессов в организме – гормоны, например, инсулин, вазопрессин,
окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны узнавать и
уничтожать чужеродные объекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты клетки с
внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму
молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ,
отличать один цвет от другого.
Свойства белков
Свойства
белков весьма разнообразны и определяются их строением.
1. По
растворимости в воде белки
делятся на два класса:
Ø глобулярные белки – растворяются в воде
или образуют коллоидные растворы;
Ø фибриллярные белки – в воде нерастворимы.
2. Денатурация. При
нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и
третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией.
Пример
денатурации –
свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при
употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой. Необратимая
денатурация может быть вызвана высокими температурами,
радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами,
кислотами.
3. Гидролиз
белков – это
необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с
образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить
количественный состав белков.
4. Для
белков известно несколько качественных реакций.
1. Все
соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при
действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется
биуретовой.
2. Белки,
содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое
окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция.
5.
Амфотерные свойства белков
Очень важным
для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е.
способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное
значение рН различных систем живого организма.
Превращение белков в организме
Животные
организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с
пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент
нашей пищи.
Животные и
растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты.
В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием
ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» –
пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние
всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки
организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки,
свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо
наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей,
имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм
человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их
другими. Но 10 аминокислот он образовать не в состоянии. Их должен
непременно получать с пищей. Эти кислоты
называются незаменимыми (см. Приложения).
Белки,
содержащие все необходимые аминокислоты, называют
полноценными. Остальные
белки - неполноценные. Полноценными являются белки
молока, сыра, мяса, рыбы, яиц, бобовых. Синтезом белков в
клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК.
В организме человека белки почти не откладываются в запас. Излишки аминокислот
в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу и гликоген или в резервный
жир. Поэтому артистам балета слишком больших количеств белков в пище нужно
избегать. Но и намеренное голодание, когда
вследствие больших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира,
начинает тратить резервы белка, очень вредно. Это тратятся белки цитоплазмы
клеток.
Судьба аминокислот в организме различна
1. Основная
их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой
массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе
жизнедеятельности.
2. Синтез
белков идет с поглощением энергии.
3.
Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих
соединений, например нуклеиновых кислот.
4. Часть
аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.
Успехи в изучении и синтезе белков
Основные
сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза
(гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или
щелочном растворе с образованием аминокислот). Установлено, что в результате
гидролиза любого белка получается смесь α-аминокислот, причем наиболее часто
встречаются в составе белков 20 α-аминокислот.
Как же
аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в 80-х годах прошлого века русский
ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов
впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в
белковой молекуле. В 1899 году исследованиями белков занялись немецкие
химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер.
Они высказали предположение, что в белках аминокислоты связаны за счет
аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи
выделяется молекула воды. Эта гипотеза была блестяще подтверждена
экспериментально в 1907 году и получила название “полипептидной теории”.
Фишеру
удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные
аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.
Химический
синтез широко применяют для получения пептидов, в т.ч. биологически активных
гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи
структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные
детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих
вакцин. Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и
рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые
используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими
сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и
окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1%), в результате чего
полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые
химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и
нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В.Т. Иванов). Однако до сих пор
химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее
теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы
генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение
практически важных белков и пептидов.
Упрощенный
синтез полипептидов можно представить так:
Вспомните:
связь между остатками аминокислот, а именно: между группами С = О одной кислоты
и N-H другой кислоты – называется пептидной (амидной), группа атомов –СО─NH ─
называется пептидной (амидной) группой.
Пептидная
или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Один
из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой,
называется N-концом, сама аминокислота – N-концевой; другой конец цепи с
остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу, называется С-концом,
кислота – С-концевой.
Пептидную
цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу
принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как заместители
с суффиксом –ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца. Название
полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН
УПРАЖНЕНИЯ
1) Белки это:
а) искусственные волокна; в) природные высокомолекулярные соединения;
б) синтетические волокна; г) природные низкомолекулярные соединения.
2) Минимальное содержание белка
отмечено в:
а) кишечнике; б) зубах; в) костях; г) мышцах.
3) Молекулярная масса белков
колеблется:
а) от нескольких единиц до нескольких десятков;
б) от нескольких десятков до нескольких сотен;
в) от нескольких сотен до нескольких тысяч;
г) от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
4) В состав белков НЕ входит:
а) азот; б) стронций; в) фосфор; г) сера.
5) Защитная роль белков в организме
выражается в:
а) осуществлении всех жизненных процессов;
б) доставке кислорода из легких в ткани;
в) ускорении многих химических реакций;
г) обезвреживании чужеродных веществ.
6) В результате гидролиза природных
белков получается:
а) смесь 20 аминокислот;
б) смесь бета - аминокислот;
в) смесь различных альфа – аминокислот;
г) смесь альфа - и бета – аминокислот.
7) Первичная структура белка
отражает:
а) последовательность соединения аминокислотных звеньев в полипептидной
цепи;
б) пространственную конфигурацию полипептидной цепи;
в) объем, форму и взаимное расположение участков полипептидной цепи;
г) ассоциацию белковых молекул.
8) Вторичная структура белка
поддерживается:
а) ковалентными полярными связями;
б) водородными связями между >C=O и >NH группами;
в) водородными связями и дисульфидными мостиками;
г) ионными связями.
9) Биологическую активность белковой
молекулы обуславливает структура:
а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четверичная.
10) Гидролиз белков в организме
человека происходит под влиянием:
а) ферментов; б) температуры тела;
в) температуры окружающей среды;
г) давления крови.
№
|
1
|
2
|
3
|
4
|
5
|
6
|
7
|
8
|
9
|
10
|
ответ
|
В
|
Б
|
Г
|
Б
|
Г
|
В
|
А
|
Б
|
В
|
А
|
________________________________________________________________
ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО
РЕШЕНИЯ
1.
Что называют первичной структурой белковых молекул.
2.
Какую роль играют водородные связи в строении
белковых молекул.
3.
Что называется третичной структурой белковых молекул
и за счет каких связей она поддерживается.
4.
Что такое четвертичная структура белка. Объясните на
примере молекулы гемоглобина.
5.
Опишите физические и химические свойства белков.
6.
Охарактеризуйте функции белков в организме.
7.
Какие вещества образуются в результате гидролиза
белков в организме и на что они расходуются.
8.
При гидролизе белка был получен аланин массой 222,5
г. вычислите массу взятого белка, считая, что он представлял собой полимер
глицилаланина.
9.
Чем можно объяснить амфотерность белковых молекул.
10.
Исходя из того, что полипептид содержит остатки
аминокислот: аспарагиновой кислоты, фенилаланина и цистеина, приведите примеры химических реакций,
свойственных этому полипептиду.
ВИДЕО ОПЫТ
1.
В молекуле белка содержится один атом серы и
массовая доля серы в белке 0,32%. Вычислите значение молярной массы (г/моль)
белка:
|
|
а) 1000
|
б) 10000
|
в) 1*105
|
г) 1*106
|
2.
Качественной реакцией на белки является
взаимодействие с:
|
|
а) CuSO4
|
б) CuSO4 * 5H2O
|
в) Cu2O
|
г) CuSO4 / NaOH
|
3.
Денатурация белков происходит под действием:
|
|
а) воды
|
б) хлорида натрия
|
в) хлорида ртути
|
г) карбоната кальция
|
4.
Качественной реакцией на белки является
взаимодействие с:
|
|
а) H2SO4
|
б) HNO3
|
в) HCl
|
г) H3PO4
|
5.
Массовая доля какого элемента в
белках наибольшая:
|
|
а) углерод
|
б) кислород
|
в) водород
|
г) азот
|
6.
Появление желтой окраски при
взаимодействии раствора белка с концентрированной азотной кислотой указывает
на наличие в белке остатков аминокислот, содержащих:
|
|
а) бензольное кольцо
|
б) гидроксильную группу
|
в) альдегидную группу
|
г) аминогруппу
|
7.
Белки можно обнаружить:
|
|
а) ксантопротеиновой реакцией
|
б) действием индикатора
|
в) с помощью перманганата калия
|
г) действием щелочи
|
8.
Какие утверждения о
белках верны?
|
|
а) в
макромолекуле белка присутствуют пептидные связи
|
б) при
гидролизе белков образуются аминокислоты
|
в) в
макромолекуле белков присутствуют водородные связи
|
г) все ответы верны
|
9.
При горении белков ощущается
запах:
|
|
а) тухлых яиц
|
б) аммиака
|
в) жженого пера
|
г) горелой резины
|
10.
Укажите, к какой
группе веществ относится гемоглобин:
|
|
а) аминокислоты
|
б) моносахариды
|
в) белки
|
г) полисахариды
|
Ответы:
1
|
б
|
2
|
г
|
3
|
в
|
4
|
б
|
5
|
а
|
6
|
а
|
7
|
а
|
8
|
г
|
9
|
в
|
10
|
в
|
Комментариев нет:
Отправить комментарий